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| Bunn,H. Franklin; Riggs,Austen. |
| Resumo Hemolisados de 16 espécies de peixes amazônicos foram analisados por focalização elétrica em gel. A mudança do ponto isoelétrico sob desoxigenação proporcionou uma avaliação segura do efeito Bohr. Certas espécies de peixe têm componentes de hemoglobina simples cujo pl aumenta significantemente sob desoxigenação, de modo similar à do homem. Outros peixes tinham hemoglobinas, cujos pontos isoelétricos não eram atingidos pela desoxigenação. Seis espécies de peixe tinham, pelo menos, dois componentes na hemoglobina um dos quais tinha um ponto isoelétrico reduzido sob desoxigenação indicando um efeito Bohr reverso enquanto que outro (s) tinha um ponto isoelétrico aumentado sob desoxigeração como ocorre com o efeito Bohr alcalino normal. Uma correlação... |
| Tipo: Info:eu-repo/semantics/article |
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| Ano: 1978 |
URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0044-59671978001100125 |
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| Garlick,Robert L.; Bunn,H. Franklin; Fyhn,Hans Jorgen; Fyhn,Unni E. H.; Martin,Joseph P.; Noble,Robert W.; Powers,Dennis A.. |
| Resumo Foram isoladas as duas hemoglobinas, I e II do bagre de respiração aérea obrigatória Hoplosternum llttorale. A hemoglobina não fracionada apresenta alta atividade de oxigênio, efeito Bohr alcalino normal e efeito Root. Tanto o efeito Bohr quanto o efeito Root são aumentados por 1mM ATP. A hemoglobina I fracionada apresenta uma atividade relativamente alta de oxigênio, um efeito Bohr Inverso entre pH 6.0 e 8,0 (Δlog p50/ΔpH >0). porém sem apresentar efeito Root. Adição de 1mM ATP à hemoglobina I causa uma redução acentuada na afinidade oxigênio, mudança a um efeito Bohr alcalino normal (Δlog p50/Δ pH>0) mas não no efeito Root. A hemoglobina II fracionada apresenta menor afinidade de oxigênio a pH baixo e maior afinidade de oxigênio a pH alto... |
| Tipo: Info:eu-repo/semantics/article |
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| Ano: 1978 |
URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0044-59671978001100293 |
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